| название |
год |
авторы |
номер документа |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА, ШТАММ ESCHERICHIA COLI - ПРОДУЦЕНТ ТРЕОНИНА (ВАРИАНТЫ) |
2002 |
- Ахвердян В.З.
- Саврасова Е.А.
- Каплан А.М.
- Лобанов А.О.
- Козлов Ю.И.
|
RU2244007C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИЙ, ПРИНАДЛЕЖАЩИХ К РОДУ ESCHERICHIA |
2005 |
- Рыбак Константин Вячеславович
- Сливинская Екатерина Александровна
- Саврасова Екатерина Алексеевна
- Ахвердян Валерий Завенович
- Клячко Елена Витальевна
- Машко Сергей Владимирович
- Дорошенко Вера Георгиевна
- Айрих Лариса Готлибовна
- Леонова Татьяна Викторовна
- Гусятинер Михаил Маркович
- Ворошилова Эльвира Борисовна
- Козлов Юрий Иванович
- Хара Йосихико
- Уэда Такудзи
|
RU2304615C2 |
| БАКТЕРИЯ, ПРИНАДЛЕЖАЩАЯ К РОДУ ESCHERICHIA - ПРОДУЦЕНТ L-ТРЕОНИНА И СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА |
2004 |
- Ахвердян Валерий Завенович
- Саврасова Екатерина Алексеевна
- Самсонова Наталия Николаевна
- Ермишев Владимир Юрьевич
- Альтман Ирина Борисовна
- Птицын Леонид Романович
|
RU2288264C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИЙ, ПРИНАДЛЕЖАЩИХ К РОДУ ESCHERICHIA |
2003 |
- Ахвердян Валерий Завенович
- Саврасова Екатерина Алексеевна
- Каплан Алла Марковна
- Лобанов Андрей Олегович
- Козлов Юрий Иванович
|
RU2275424C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia, В КОТОРОЙ ИНАКТИВИРОВАН ГЕН ltaE |
2005 |
- Рыбак Константин Вячеславович
- Сливинская Екатерина Александровна
- Саврасова Екатерина Алексеевна
- Казиева Екатерина Дмитриевна
- Ахвердян Валерий Завенович
|
RU2304166C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ ESCHERICHIA |
2005 |
- Рыбак Константин Вячеславович
- Сливинская Екатерина Александровна
- Козлов Юрий Иванович
- Сузуки Томоко
|
RU2311454C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia, В КОТОРОЙ ИНАКТИВИРОВАН ГЕН yahN |
2007 |
- Альтман Ирина Борисовна
- Птицын Леонид Романович
|
RU2392322C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-ТРЕОНИНА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ ESCHERICHIA |
2006 |
- Рыбак Константин Вячеславович
- Сливинская Екатерина Александровна
- Шереметьева Марина Евгеньевна
- Козлов Юрий Иванович
|
RU2338783C2 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ МЕТОДОМ ФЕРМЕНТАЦИИ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИЙ, ОБЛАДАЮЩИХ ПОВЫШЕННОЙ ЭКСПРЕССИЕЙ ГЕНОВ УТИЛИЗАЦИИ КСИЛОЗЫ |
2005 |
- Марченко Алексей Николаевич
- Беневоленский Сергей Владимирович
- Клячко Елена Витальевна
- Козлов Юрий Иванович
- Ворошилова Эльвира Борисовна
- Гусятинер Михаил Маркович
|
RU2283346C1 |
| СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ НЕАРОМАТИЧЕСКИХ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ ESCHERICHIA, В КОТОРОЙ ИНАКТИВИРОВАН ГЕН csrA |
2005 |
- Гулевич Андрей Юрьевич
- Зименков Данила Вадимович
- Клячко Елена Витальевна
- Ворошилова Эльвира Борисовна
- Козлов Юрий Иванович
|
RU2311453C2 |
Изобретение относится к биотехнологии, в частности к микроорганизму и способу получения L-аминокислоты. Выращивают бактерию продуцент L-аминокислоты, принадлежащую к роду Escherichia и модифицированную таким образом, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы в указанной бактерии повышена, и выделяют L-аминокислоты из культуральной жидкости. Изобретение позволяет повысить эффективность способа получения L-аминокислот. 2 н. и 25 з.п. ф-лы, 2 ил., 5 табл.
1. Бактерия-продуцент L-аминокислоты, принадлежащая к роду Escherichia, модифицированная таким образом, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы в указанной бактерии повышена.2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы повышена за счет усиления экспрессии гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу.3. Бактерия по п.2, отличающаяся тем, что указанная активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы повышена за счет модификации последовательности, контролирующей экспрессию гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу или за счет увеличения количества копий гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу.4. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что активность глюкокиназы в данной бактерии повышена.5. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что активность ксилозоизомеразы в данной бактерии повышена.6. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанный ген кодирует N-ацетилглюкозоаминопермеазу, выбранную из группы, состоящей из:
(A) белка, включающего аминокислотную последовательность, приведенную в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:2; и
(B) вариант белка с аминокислотной последовательностью, представленной в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:2, который обладает активностью N-ацетилглюкозоаминопермеазы.
7. Бактерия по п.2, отличающаяся тем, что указанный ген, кодирующий N-ацетилглюкозоаминопермеазу, включает в себя ДНК, выбранную из группы, состоящей из:(a) ДНК, которая включает в себя нуклеотидную последовательность с 1 по 1947 нуклеотид, представленную в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:1; и
(b) ДНК, которая гибридизуется с нуклеотидной последовательностью с 1 по 1947 нуклеотид, представленной в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:1, или с зондом, который может быть синтезирован на основе указанной нуклеотидной последовательности, в жестких условиях и кодирует белок, обладающий активностью N-ацетилглюкозоаминопермеазы.
8. Бактерия по п.7, отличающаяся тем, что указанные жесткие условия включают в себя отмывку при 60°С и концентрации солей 1×SSC и 0,1% SDS в течение 15 мин.9. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-треонина.10. Бактерия по п.9, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией гена, выбранного из группы, состоящей из:мутантного гена thrA, кодирующего аспартокиназа-гомосериндегидрогеназу I, устойчивую к ингибированию треонином по типу обратной связи;
гена thrB, кодирующего гомосеринкиназу;
гена thrC, кодирующего треонинсинтазу;
гена rhtA, предположительно кодирующего трансмембранный белок;
гена asd, кодирующего аспартат-β-семиальдегиддегидрогеназу;
гена aspC, кодирующего аспартатаминотрансферазу (аспартаттрансаминазу); или их комбинации.
11. Бактерия по п.10, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией указанного мутантного гена thrA, указанного гена thrB, указанного гена thrC и указанного гена rhtA.12. Бактерия по п.10, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что ген crr, кодирующий регулятор катаболитной репрессии в такой бактерии, инактивирован.13. Бактерия по п.12, отличающаяся тем, что указанная бактерия далее модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией указанного мутантного гена thrA, указанного гена thrB, указанного гена thrC и указанного гена rhtA.14. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-лизина.15. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-гистидина.16. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-фенилаланина.17. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-аргинина.18. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-триптофана.19. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-глутаминовой кислоты.20. Способ получения L-аминокислоты, включающий в себя выращивание бактерии по п.1 в питательной среде, вызывающее накопление указанной L-аминокислоты в культуральной жидкости и выделение указанной L-аминокислоты из культуральной жидкости.21. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-треонин.22. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-лизин.23. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-гистидин.24. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является -L-фенилаланин.25. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-аргинин.26. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-триптофан.27. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-глутаминовая кислота.
