Способ определения качества кулинарных изделий после хранения Советский патент 1988 года по МПК G01N33/00 

ОМ

со оо оо- со со

го 36

Аьг(7

«

9В

Изобретение относится к пищевой промьшшенности и общественному питанию, а именно к способам контроля качества кулинарных изделий после хранения.

Цель изобретения - обеспечение возможности определения качества блюд после разогрева при одновременном упрощении способа, .

При определении качества кулинарных изделий известным способом невозможно определить качество кулинарных изделий после разогрева, так как микроорганизмы погибают, Предложено использовать свойства протеолитических ферментов реагировать на малейшие изменения в кон- ф1 - мации (структуре) белковых молекул. Это выражается в различии Про- т.еолиза при различных обработках белков-субстратов, в данном случае белковых продуктов, в нарастании в продуктах свободных аминокислот.

Пример 1, Выбирают 5-7 кусоч ков мяса, отмывают от соуса, тщательно удаляют влагу фильтровальной бумагой и измельчают их в-мясорубке. Навеска фарша для анализа 1 г.

После шести суток хранения гуляш разогревают. Затем отбирают пробы аналогично описанному, после чего навески переносят в колбы и заливают соответствующим буфером: одни, для определения протеолиза ферментом- пепсином, 10 мл глицинового буфера (рН 1,5, 0,1 М); другие, для определения протеолиза трипсином, 10 мл фосфатного буфера (рН 8,0, 0,1 М), Пробы хорощо встряхивают, отбирают из каждой по 1 мл в пробирки с 3 мл 10%-ной трихлоруксусной кислоты (ТХУ (слепые пробы), а оставшиеся 9 мл помещают в водяной термостат при 37°С на. 5 МИН , Непосредственно перед употреблением растворяют навески по 10 мг фермента (пепсина или трипсина) ; в дистиллированной воде пепсин и в 0,001 н,соляной кислоте трипсин. Трипсин необходимо растворять в очен слабом растворе соляной кислоты для предотвращения автолиза фермента. Растворы ферментов прогревают в течение 5 мин в водяном термостате. Предварительно отбирают по 1 мл для слепых проб и смешивают в ранее отобранными слепыми пробами. После прогревания растворы ферментов добавляют к пробам, включают секундомер, пере

5 0

5

0 с Q г

0

мешивают и термостатируют при . Через 5, 10, 15, -30 и 60 мин отбирают по 2 -МЛ проб в пробирки с 3 мл 10%-ной ТХУ. После отбора последней пробы (через 60 мин после начала гидролиза) пробирки помещают в холодильник при +4 - 6° С на 1 ч (можно на сутки), Затем пробы фильтруют через обычные фильтры для отделения осадка (можно центрифугировать при 5000-8000 об/мин в течение 30 мин). Прозрачный фильтрат спектрофотомет- рируют на спектрофотометре СФ-16 при длине волны 280 им. Из полученных результатов вычитают величины слепых проб, которые обрабатывались так же, как образцы, только без инкубации. Вычерчивают кривые протеолиза, откладывая по оси абсцисс время в минутах, по оси ординат поглощение при длине волны 280 нм (на фиг,1 изображены кривые .протеолиза пепсином; на фиг,2 - кривые протеолиза трипсином, пунктирной линией обозначена кривая протеолиза после хранения и разогрева),

П р и М е р 2, Треску жареную после ее приготовления, хранения (сплошная линия), хранения и разогрева (пунктирная линия) обрабатывают и исследуют аналогично описанному в примере 1 (на фиг,3 представленьГ кривые протеолиза пепсином; на фиг,4-- кривые протеолиза трипсином, штрихпунктирной линией показана кривая протеолиза сразу после приготовления),

П р и М е р 3, Мясо в кисло-сладком соусе обрабатывают и исследуют аналогично описанному в примере 1 (на фиг.5 даны кривые протеолиза пепсином; на фиг,6 - кривые протеолиза трипсином, сплошной линией обозначена кривая протеолиза свежеприготовленного блюда, штрихпунктирной линией - после разогрева, пунктирной линией - после хранения),

П р и М е р 4. Навески каши гречневой рассыпчатой по 1 г не подвергали диализу, а сразу же заливали соответствующим буфером: один, для определения протеолиза пепсином, 10 мл глицин ового буфера (рН 1,5, 0,1 М), другой, для определения тротеолиза трипсином, 10 мл фосфатного буфера (рН 8,0, 0,1 М).

Далее опыт проводили аналогично описанному в примере 1.

В примере 4 - из-за присутствия большого количества пептидного материала (высокие слепые пробы) в образце (гречневой каше) не происходило протеолиза. Таким образом, предварительный диализ образца необходим во всех образцах с высоким содержанием пептидного материала. , На фиг.7 представлены кривые ферментативного протеолиза пеприном каши гречневой после диализа; на фиг.8- кривые протеолиза трипсином, пунктирной линией показана кривая после хранения, сплошной - кривая гидролиза свежеприготовленной каши.

П р и м е р 5. Гуляш из говядины подвергали обработке и воздействию химотрипсина. Опыт проводили анало- гично описанному в примере 1 для протеолиза трипсином.

Как видно из фиг.1-4, степень атакуемости белков протеолитическими ферментами охлажденных вторых блюд: мяса в кисло-сладком соусе, рыбы жареной (треска) и гарнира - гречневой каши рассыпчатой, практически не меняется по сравнению со скоростью переваривания белка свежепри- готоэленного блюда. Это свидетельствует о том, что ни охлаждение, ни разогрев не меняют качества белка этих блюд.

Исключение составляет лишь гуляш - из говядины, скорость протеолиза белка которого снижается после трех суток хранения и разогрева, причем

а«

Д

0,t

ч го 30 7 л 60

glut. 2

0

наиболее четко это выражено при ферментативном протеолизе пепсином (фиг.1). Ухудшение перевариваемости белка гуляша обусловлено более жестким режимом его приготовления по сравнению с технологией приготовления мяса в кисло-сладком соусе, что приводит к образованию прочных комплексов белка с липидами и углеводами, перевариваемость которых ухудшается при хранении и разогреве.

Сравнение характера кривых киНе- тики накопления ароматических аминокислот (фиг.1-4) свидетельствует о тождественности поведения пепсина и трипсина практически на всем участке кривых.

Сравнение скорости переваривания белка всех указанных свежеприготовленных вторых блюд пепсином и трипсином показывает существенное различие в чувствительности этих ферментов для мяса и рыбы. Если скорость переваривания белка пепсином заметно различна для мяса в кисло-сладком соусе, гуляша и рыбы жареной, то по трипсину она одинакова. Растительный белок /каши гречневой переваривается зна- 0 чительно медленнее белка мяса и рыбы.

Как видно из приведенных примеров, предлагаемый способ определения качества белка прост, обеспечивает высокую достоверность результатов и позволяет определить качество кулинарных изделий после разогрева.

0

5

М

м

йЗ

«г

0.3

0.2

- - - gg

Лгл

ut

аз

иг

а;

V го

.6

5060

0.2

0,1

W20ВОW

Фиг. 7

5060

О

а;

ю

2030W

Фи9,8

5060